La maladie d'Alzheimer, qui est la forme la plus courante de démence, finit par entraîner l'incapacité d'accomplir les fonctions corporelles même les plus élémentaires, comme la déglutition ou la marche. En fin de compte, elle est fatale, car les options de traitement conventionnelles sont peu nombreuses et universellement inefficaces.
Alzheimer, Demenz
© Inconnu
En jaune, l'aducanumab, un anticorps monoclonal qui vise à éliminer l’amyloïde qui, sous ses formes solubles et insolubles, détruit les neurones dans la maladie d’Alzheimer. C’est le principe de l’immunothérapie passive.
Tout comme l'autisme chez les enfants, la maladie d'Alzheimer chez les personnes âgées a atteint des proportions épidémiques, sans qu'aucun ralentissement ne soit en vue. Au contraire, tout porte à croire que la tendance s'aggrave.

À l'heure actuelle, la maladie d'Alzheimer touche environ 5,8 millions de personnes aux États-Unis, [1] et les projections indiquent que la maladie y affectera un individu sur quatre au cours des deux prochaines décennies. D'ici 2050, les diagnostics d'Alzheimer devraient tripler [2,3].

De plus, alors que le U.S. Centers for Disease Control and Prevention classe la maladie au sixième rang des causes de décès aux États-Unis [4,5], les statistiques publiées dans la revue Neurology en 2014 révèlent que la maladie d'Alzheimer est largement sous-estimée dans les certificats de décès. En réalité, la maladie a probablement tué 503 400 personnes âgées aux États-Unis en 2010 [6], ce qui en fait la troisième cause de décès, juste derrière les maladies cardiaques et le cancer [7].

La bonne nouvelle, c'est que contrairement aux affirmations conventionnelles, il existe des moyens de prévenir et même de traiter cette maladie tragique — non pas par des médicaments, mais par un régime alimentaire et d'autres changements de mode de vie.

Dr Dale Bredesen, professeur de pharmacologie moléculaire et médicale à l'Université de Californie, Los Angeles School of Medicine, et auteur de La fin de la maladie d'Alzheimer - Le premier programme de prévention et d'inversion du déclin cognitif [disponible en français - NdT] a identifié un certain nombre de mécanismes moléculaires à l'œuvre dans la maladie d'Alzheimer et a créé un nouveau programme appelé ReCODE pour le traiter et l'inverser [8].

Une étude de cas sur cent patients met les options de traitement en lumière

La publication la plus récente de Bredesen est une étude de cas [9,10] sur cent patients utilisant le protocole ReCODE. Il a déjà publié trois études de cas, chacune concernant seulement dix patients. Cette quatrième étude de cas contient cent patients traités dans quinze cliniques différentes à travers les États-Unis, qui ont toutes documenté des tests pré et post-cognitifs.

Non seulement toutes ont montré une amélioration des symptômes, mais certaines d'entre elles ont également montré une amélioration de leur électroencéphalographie quantitative (EEG). D'autres qui ont subi une imagerie par résonance magnétique (IRM) avec la volumétrie ont également montré une amélioration objective.

« Selon tous les critères, ces personnes ont montré une amélioration, subjective et objective », explique M. Bredesen. Ce n'est pas rien, car il n'existe pas de traitement conventionnel qui puisse inverser la maladie d'Alzheimer. Il y a eu de nombreux essais de médicaments à ce jour, mais tous n'ont pas réussi à infléchir le cours de la maladie. Comme l'a noté Bredesen :
« Il y a quelques médicaments, Aricept, Namenda... mais ils ont un impact très, très modeste. La chose la plus importante est que leur amélioration n'est pas soutenue. Ils ne changent pas l'issue de la maladie. On obtient une petite amélioration, puis on recommence à décliner.

La partie la plus importante du protocole [ReCODE]... est que l'amélioration est durable. En fait, cela revient à s'attaquer à la cause profonde de ce qui génère le déclin cognitif. C'est une grande différence. »
La maladie d'Alzheimer est une réponse de protection à l'inflammation

Si l'on devait résumer l'approche de Bredesen en une phrase, ce serait « d'améliorer le rapport entre l'activité synaptoblastique et l'activité synaptoclastique, qui est la capacité du cerveau à créer de nouveaux synapses plutôt qu'à les détruire ». En d'autres termes, le traitement permet à nouveau à votre cerveau de créer et de maintenir des synapses. Comme l'explique Bredesen :
« La biologie moléculaire de cette maladie montre que ce que nous appelons la maladie d'Alzheimer est en fait une réponse de protection. Cela s'apparente essentiellement à une politique de la terre brûlée.

C'est se mettre à distance et se dire : « Je ne vais pas laisser cette insulte me tuer, alors je vais brûler la terre pour qu'elle (qu'il s'agisse d'une bactérie ou autre chose) ne puisse pas profiter de ce qui s'y trouve... ». Vous réduisez littéralement les effectifs de vos synapses. Tant que ces insultes se poursuivront, il y aura une compression de personnel. »
La bêta-amyloïde est une protéine fortement corrélée à la maladie d'Alzheimer. Cependant, toutes les tentatives pour la supprimer n'ont pas réussi à améliorer l'état des patients. De toute évidence, la bêta-amyloïde en soi et à elle seule n'est pas la cause première, alors il ne suffit pas de s'en débarrasser.

Dans son article, Bredesen discute du rôle du bêta-amyloïde comme peptide antimicrobien (PAM). Il est important de noter que les PAM sont d'une importance cruciale pour l'immunité de l'hôte. Ils ciblent des organismes tels que les bactéries, les mycobactéries, les virus, les champignons et les protozoaires. Il explique :
« Voici le truc. Il s'avère que la bêta-amyloïde fait vraiment partie du système immunitaire inné. Son effet antimicrobien a d'abord été découvert et publié par le professeur Robert Moir et le professeur Rudy Tanzi à Harvard.

Cette chose a, encore une fois, une réponse protectrice. Non seulement c'est un PAM, mais il lie aussi certaines toxines. Par exemple, le mercure, d'autres métaux divalents comme le fer et des choses du même genre. La bêta-amyloïde a des effets multiples. Cela fait partie de votre réponse aux insultes.

Lorsque vous en tenez compte, vous vous rendez compte que c'est bien d'enlever l'amyloïde, mais s'il vous plaît, ne le faites pas avant d'avoir enlevé toutes les insultes. Nous avons observé de nombreuses personnes qui ont vu leur taux d'amyloïde diminuer et s'aggraver parce que les insultes permanentes sont toujours présentes. »
Plus récemment, la compagnie pharmaceutique Biogen a interrompu son essai clinique de phase II sur l'aducanumab, un médicament conçu pour éliminer le bêta-amyloïde, une résultante typique pour ce type de médicaments. Puis, un essai majeur d'une autre approche différente de l'élimination des amyloïdes, l'inhibiteur de la BACE CNP520, a été interrompu parce que le médicament était associé à un déclin cognitif accru et à une atrophie cérébrale. [11]

Le processus de repliement des protéines est altéré chez les personnes atteintes d'Alzheimer

Environ un tiers des protéines que votre corps fabrique chaque jour sont mal pliées. Heureusement, votre corps a un mécanisme par lequel ces protéines mal pliées sont repliées. Les protéines de choc thermique jouent un rôle central dans ce processus, et si le mauvais pliage d'une protéine est trop important, les protéines de choc thermique contribuent à les éliminer complètement.

En fait, les protéines de choc thermique sont un corollaire de l'autophagie, le processus par lequel votre corps nettoie les organelles endommagées. [Les organelles (anglicisme synonyme d'organites) sont les éléments différenciés contenus dans le cytoplasme cellulaire : mitochondries, appareil de Golgi, lysosomes, réticulum endoplasmique, endosomes... - NdT] Ce procédé est en lien direct avec la maladie d'Alzheimer, car le processus de repliement est l'un des nombreux facteurs qui doivent remplir leur rôle afin que votre cerveau puisse fonctionner. Comme l'a noté Bredesen :
« Dans toutes ces maladies neurodégénératives, qu'il s'agisse de la maladie d'Alzheimer, de la maladie de Huntington, de la maladie de Lou Gehrig, de la maladie de Parkinson ou de celle des corps de Lewy, elles présentent toutes des protéines qui sont agrégées et qui sont généralement mal repliées. Ces protéines ne sont pas éliminées de façon appropriée.

Elles perdent non seulement la capacité de se plier, mais aussi la capacité de détruire ces protéines. C'est un élément essentiel. En fait, tout récemment, un article a été publié sur une maladie neurodégénérative courante, nouvellement décrite, qui s'appelle l'« encéphalopathie TDP-43 à prédominance limbique liée au vieillissement » [LATE en anglais - Ce trouble entraîne des symptômes de démence qui ressemblent beaucoup à ceux de la maladie d'Alzheimer, mais les signes pathologiques dans le cerveau sont complètement différents - NdT].

En d'autres termes, c'est un peu comme la maladie d'Alzheimer... [LATE] comprend le TDP-43, qui est une protéine impliquée dans de nombreux processus, y compris le repliement des protéines... On perd cette capacité à plier les protéines lorsque l'on commence à réduire la taille des synapses, par manque d'énergie appropriée, elle-même causée par un manque de soutien trophique approprié [trophique : tout ce qui est relatif à la nutrition d'un tissu vivant ou d'un organe - NdT].

Vous n'avez pas le soutien hormonal et nutritionnel approprié... Lorsque nous ciblons la cétose, lorsque nous ciblons la sensibilité à l'insuline, lorsque nous ciblons le soutien mitochondrial, cela permet généralement de générer la capacité appropriée pour replier les protéines mal pliées...

On peut induire la réaction de choc thermique... en pratiquant une alternance de chaud et froid, en allant par exemple dans un sauna et puis dans le froid et puis retour au sauna et puis retour au froid...

En faisant cela, vous activez la réponse critique de façon récurrente. Il ne fait aucun doute qu'une telle pratique sera déterminante, surtout dans la sclérose latérale amyotrophique, mais probablement dans toutes les maladies neurodégénératives. »
Le lien entre le repliement des protéines et la mort cellulaire

Comme l'a noté Bredesen, il existe trois types d'autophagie : la macro-autophagie, la micro-autophagie et l'autophagie à médiation-accompagnée. Chacune offre une façon légèrement différente de réparer, d'enlever ou de recycler les organelles endommagées dans la cellule.

Des protéines spécifiques, par exemple, peuvent être ciblées pour l'autophagie à médiation-accompagnée. Bredesen raconte les résultats des recherches qu'il a menées pour établir le lien entre le repliement des protéines et la mort cellulaire programmée (ou « apoptose », processus où la cellule entière est détruite et éliminée) :
« Si ces protéines mal pliées ne peuvent pas être restructurées, cela active littéralement tout un système qui cesse dans un premier temps de produire davantage de protéines. Cela revient à dire : « Nous ne suivons pas la cadence. On va tout arrêter. » Ce système tente ensuite de replier les protéines, pour finir par tenter de les détruire s'il n'y arrive pas.

Puis, en fin de compte, s'il ne peut pas... suivre... il active littéralement la mort cellulaire programmée par le biais de caspases spécifiques [caspases : groupe de protéases à cystéine - NdT]... Avant d'en arriver là, il faut intervenir en amont ; comprendre pourquoi cela se produit. Et si vous n'arrivez pas à suivre la cadence, augmentez au moins vos protéines de choc thermique pour pouvoir replier les protéines mal pliées. Dans ce cas, vous empêchez l'induction de l'apoptose. »
Malheureusement, la grande majorité des gens n'ont pas une autophagie efficiente, pour la simple raison qu'ils sont insulino-résistants. Si vous êtes insulino-résistant, vous ne pouvez pas augmenter votre taux d'AMPK, ce qui empêche l'inhibition mTOR et l'inhibition mTOR est un des principaux facteurs de l'autophagie.


Commentaire :
  • AMPK pour « adénosine 5' monophosphate-activated protein kinase », une enzyme qui intervient dans le métabolisme énergétique.
  • mTOR pour « mechanistic target of rapamycin » : cible de la rapamycine chez les mammifères. mTOR est une enzyme de la famille des sérine/thréonine kinases qui régule la prolifération cellulaire, la croissance cellulaire, la mobilité cellulaire, la survie cellulaire, la biosynthèse des protéines et la transcription.


Le cas du jeûne cyclique
« Bien que l'autophagie soit clairement d'une importance cruciale, vous ne voulez pas être en autophagie continue. Vous devez également passer par la phase de reconstruction. L'un des moyens de contrôler ce phénomène est le jeûne cyclique. Bredesen recommande généralement une approche intermittente de jeûne. »

« Vous devriez pratiquer un jeûne et un régime alimentaire appropriés en vue d'activer cette autophagie », dit M. Bredesen. « Nous recommandons... 12 à 14 heures de jeûne si vous êtes génotypé apolipoprotéine E4 négatif (ApoE4 négatif)... Si vous êtes génotypé ApoE4-positif, vous devriez aller plus loin : 14 à 16 heures. Il n'y a rien de mal à faire un plus long jeûne... [Les apolipoprotéines sont des transporteurs de lipides - NdT]

La raison pour laquelle nous suggérons un délai plus long pour les personnes génotypées ApoE4-positifs est que leur métabolisme est plus efficace pour absorber la graisse. Il faut dans ce cas-là plus de temps pour entrer en autophagie...

Généralement, nous recommandons ce jeûne alternatif environ une fois par semaine. Mais encore une fois, un jeûne plus long une fois par mois est une bonne idée. Cela dépend beaucoup de votre indice de masse corporelle (IMC). Ce que nous avons constaté, c'est que les gens qui ont un IMC plus élevé réagissent mieux à ce jeûne dès le début. Ils sont capables de générer les cétones.

Si vous perdez à la fois les glucides et les cétones, vous perdez complètement votre énergie... Nous sommes très prudents lorsque l'IMC d'un patient est inférieur à 20, surtout lorsqu'il est inférieur ou égal à 18. Nous voulons être très prudents pour nous assurer que les patients aient un cycle en cétose et hors cétose de façon alternative une ou deux fois par semaine...

Ces personnes sont souvent celles où les cétones exogènes peuvent être très utiles dès le début... Mesurez vos cétones. C'est simple à faire. En fin de compte, le but est d'entrer dans la plage allant de de 1,5 à 4,0 mmol/l de corps cétoniques, et principalement du celui du bêta-hydroxybutyrate. Tel est l'objectif. »
Mesurez vos corps cétoniques

Donc, pour résumer, alors que les patients atteints de démence ayant un excès de poids ont tendance à répondre favorablement au jeûne cyclique, au moins au début, les patients présentant une insuffisance pondérale peuvent connaître un déclin cognitif, car ils sont simplement trop maigres pour produire des cétones en réponse au jeûne. Pour ceux qui souffrent d'insuffisance pondérale, Bredesen recommande l'utilisation d'un supplément de cétones comme une huile de triglycérides à chaîne moyenne (TCM).

Si cela ne vous permet pas d'atteindre le taux de cétones désiré (1,5 à 4,0 mmol/l) ou si cela a un effet négatif sur le nombre de particules de lipoprotéines de basse densité (LDL), des cétones exogènes pourraient être recommandées — soit des esters cétoniques ou des sels. « Il faudrait examiner votre nombre de particules LDL et utiliser cette donnée pour titrer, afin de s'assurer qu'il n'est pas trop élevé », explique Bredesen.

Pour tester vos cétones, je recommande KetoCoachX12. C'est l'un des appareils de test les moins chers sur le marché actuellement. Un autre très bon testeur est le KetoMojo. Le KetoCoach, cependant, est moins cher, les bandes sont emballées individuellement et l'appareil est environ deux fois moins épais que celui du KetoMojo, ce qui le rend plus facile à transporter.


Commentaire : L'état de cétose ne peut être atteint tant que le taux de glycémie est trop élevé ; donc, le premier indicateur, c'est le taux de glycémie. Pour que l'organisme puisse passer en cétose, votre glycémie doit être comprise entre 60 et 80 mg.


Dans le cadre des maladies neurodégénératives, les besoins énergétiques ne sont pas satisfaits

La cétose nutritionnelle, dans laquelle votre corps produit des cétones endogènes (graisses hydrosolubles), est importante pour toutes les maladies neurodégénératives, mais ce n'est pas la panacée, comme l'explique Bredesen :
« Au fil des ans, la recherche nous a permis de constater que les maladies neurodégénératives, qu'il s'agisse de la dégénérescence maculaire de la maladie d'Alzheimer, de la maladie du corps de Lewy, Parkinson ou SLA, ils ont tous une chose en commun. Ils sont liés à des sous-domaines spécifiques du système nerveux.

Chacun d'entre eux a un besoin unique en nutriments, hormones, facteurs trophiques, etc. Dans chaque cas, il y a un décalage entre l'offre et la demande. Pendant la plus grande partie de notre vie, on répond à cette demande. Avec toutes ces maladies, il y a inadéquation répétée ou chronique entre le soutien et le besoin.

Dans la maladie de Parkinson, c'est très clair. La maladie de Parkinson peut être créée simplement en inhibant le Complexe I mitochondrial. Ce sous-domaine spécifique de la modulation motrice, qui est l'essence même de la maladie de Parkinson, est le processus le plus sensible aux réductions de soutien du Complexe I mitochondrial. »


Commentaire : Dans la chaîne respiratoire mitochondriale, le « Complex I » est un des complexes protéiques dans le mécanisme du transfert des électrons ; il est aussi appelé la « NADH déshydrogénase ».


« Par conséquent, et dans ces cas-là, il faut ramener l'offre au niveau de la demande. Un moyen essentiel d'y parvenir est de fournir la cétose appropriée — l'énergie appropriée.

Maintenant, si la personne continue d'être exposée à des produits chimiques qui inhibent le Complexe I — et il s'agit généralement de biotoxines liées à la moisissure ou de toxines organiques comme les pesticides paraquat ou glyphosate — tant que ces effets se poursuivent, on obtient guère qu'un soulagement très temporaire.

Le but ici est à la fois de se débarrasser de ce qui inhibe le Complexe I et d'inonder le système, de l'aider en apportant un soutien approprié à l'énergie cellulaire... Dans le cas de la maladie d'Alzheimer, il s'agit vraiment d'une inadéquation du soutien trophique. C'est un besoin constant dans la construction de la neuroplasticité. »
Pourquoi il est déconseillé de manger tard le soir

Bien que je ne sois pas ApoE4-positif, je préfère jeûner 16 heures par jour, ce qui réduit essentiellement ma période de repas à seulement quatre à six heures. Je m'assure également de manger mon dernier repas trois à six heures avant le coucher. L'une des raisons de ce conseil est que le fait d'éviter de manger tard le soir augmente votre taux de nicotinamide adénine dinucléotide (NAD+), qui s'avère important pour une variété de fonctions corporelles.

Il est important de noter que cela réduira également le nicotinamide adénine dinucléotide phosphate (NADPH), qui est essentiellement la véritable batterie cellulaire de votre cellule et qui a le potentiel réducteur pour recharger vos antioxydants. Le plus grand consommateur de NADPH est la production d'acides gras.

Si vous mangez peu avant l'heure du coucher, vous ne pourrez pas utiliser le NADPH pour brûler ces calories en énergie. Au lieu de cela, elles devront être stockées d'une manière ou d'une autre. Et puisque pour les stocker vous devez produire des graisses, lorsque vous mangez tard le soir, vous abaissez radicalement vos niveaux de NADPH, parce que ces derniers seront utilisés pour stocker vos calories supplémentaires en créant de la graisse.

Le protocole de Bredesen inclut également cette stratégie. Il appelle son approche « KetoFlex 12/3 », parce qu'il génère une cétose légère et qu'il est flexible au niveau de l'alimentation. Cela peut se faire que vous soyez végétarien ou non. Le 12/3 correspond à un jeûne minimum de 12 heures chaque jour, et à manger le dernier repas trois heures avant le coucher.

Certains suppléments, dont la berbérine, le resvératrol, la curcumine, la quercétine et la fisétine, stimulent également l'autophagie et peuvent être utilisés en plus du calendrier nutritionnel. Bredesen explique :
« La sirtuine-1 (SIRT1) a été identifiée comme une molécule cruciale, tant pour sa longévité que pour ses effets sur la longévité (qui ont fait l'objet d'études approfondies), mais aussi pour ses effets sur la maladie d'Alzheimer...

En fait, l'ApoE4 pénètre dans le noyau et régule à la baisse la production de cette molécule cruciale, de sorte que l'on peut voir un de ses nombreux effets dans la maladie d'Alzheimer. Quand la SIRT1 est produite, elle l'est en fait d'une manière autoinhibitoire. C'est comme avoir une arme dans un étui. Elle n'est pas active... La NAD [nictotinamide adénine dinucléotide - NdT] active le SIRT1.

Le resvératrol aussi. C'est pourquoi les gens prennent du resvératrol ou de la nicotinamide riboside. Les deux activent ce programme, qui vous fait passer d'une approche plus pro-inflammatoire à une approche de longévité — un changement dans votre schéma métabolique. Cela inclut l'activation de choses comme l'autophagie et l'effet anti-Alzheimer et pro-longévité...

La quercétine a également un impact intéressant sur les cellules sénescentes... Je pense que c'est une façon importante d'influer sur un certain nombre de maladies liées à l'âge, y compris la neurodégénérescence. »
L'inconvénient, et la raison pour laquelle vous ne pouvez pas compter uniquement sur les suppléments, est que la bioabsorption de ces polyphénols, comme la quercétine par exemple, est assez faible. Souvent, on n'en absorbe pas assez pour en tirer tous les avantages.

Limiter les expositions aux champs électromagnétiques

Il existe également des preuves convaincantes montrant que l'exposition aux champs électromagnétiques tels que ceux des téléphones cellulaires et le Wi-Fi jouent un rôle important. Bredesen est d'accord et recommande à ses patients de limiter ces expositions. En résumé, les champs électromagnétiques activent le voltage des canaux calciques permettant la libération d'un excès d'oxyde nitrique et de superoxyde dans la cellule, ce qui entraîne la production de peroxynitrite.

Le peroxynitrite cause à votre ADN les mêmes dommages qu'un rayonnement ionisant. Il endommage également les cellules souches, les mitochondries, les protéines et les membranes cellulaires. La polyamide-ADP ribose polymérase aide à réparer les dommages causés à l'ADN en extrayant une molécule d'adénosine-diphosphate (ADP) du NAD. Environ 100 à 150 NAD sont nécessaires pour réparer une seule rupture d'ADN.


Commentaire : « Le peroxynitrite est un oxydant biologique puissant formé par la réaction de deux radicaux libres, le superoxyde et le monoxyde d'azote. Il inflige des dommages sévères à la plupart des biomolécules,– protéines, lipides et acides nucléiques –par des processus d'oxydation directe ou par la génération secondaire de radicaux libres très réactifs. Lorsque ces dommages atteignent un seuil critique, ils entraînent la mort cellulaire par nécrose ou apoptose. »

- Source : « Biologie oxydative et implications cliniques du peroxynitrite », Revue médicale suisse


Bien que ce processus fonctionne assez bien, les problèmes surgissent lorsque se produisent des dommages continus à l'ADN nécessitant l'activation continue du PARP, car cela finit par décimer votre niveau NAD+.


Commentaire :
  • PARP pour « poly (ADP-ribose) polymérase », enzyme essentielle à un certain nombre de fonctions cellulaires.
  • NAD+ pour « nicotinamide adénine dinucléotide » sous sa forme oxydée (+), coenzyme présente dans toutes les cellules vivantes.



Bredesen ajoute :
« Il s'agit d'un domaine crucial. Le gros problème que nous avons eu avec cela jusqu'à présent, c'est que nous pouvons mesurer votre activation NF-κB ; nous pouvons mesurer votre statut en hormones, nutriments, magnésium, etc. Typiquement, avec notre approche, nous mesurons 150 variables différentes.

Il n'existe pas de moyen simple de mesurer l'effet des champs électromagnétiques sur le système nerveux d'une personne donnée. J'attends avec impatience le jour où nous pourrons faire un test et dire : « Ah Ah. Cette personne a 27,2 d'effets sur le voltage de ses canaux calciques à cause des champs électromagnétiques ». Parce qu'alors nous serons vraiment de remédier au problème.

Pour l'instant, le mieux que nous puissions dire, c'est que — tout comme pour les biotoxines et les toxines chimiques — les champs électromagnétiques sont une toxine physique. La seule chose que l'on peut faire est de les minimiser autant que possible. Nous pouvons certainement mesurer l'exposition aux champs électromagnétiques, mais nous n'avons pas encore trouvé un bon moyen de mesurer leurs effets sur le cerveau. »
Plus d'information

Il n'y a pas de recul en vue pour la maladie d'Alzheimer, du moins dans un futur proche ; il serait donc préférable que chaque personne suppose qu'elle peut en être un jour affectée afin de prendre dès maintenant des mesures pour la prévenir, peu importe l'âge. Lorsqu'il est question de la maladie d'Alzheimer, la prévention est assurément bien plus facile que d'essayer de la traiter une fois qu'elle s'est installée. Comme l'a noté Bredesen :
« Tout est dans la prévention et l'inversion précoce. C'est dans ces cas-là que l'on obtient une réponse de presque cent pour cent. C'est pourquoi je pense qu'il faut déployer des efforts à l'échelle mondiale pour réduire le fardeau de la maladie d'Alzheimer et des affections connexes. Nous commençons tout juste un essai clinique. Cela faisait des années que nous essayions d'obtenir l'approbation du Comité de protection des personnes...

Notre essai clinique a finalement été approuvé, alors nous le commençons avec les docteures Ann Hathaway, Deborah Gordon et Kat Toups, qui suivent toutes des patients. Nous sommes très enthousiastes à l'idée de voir ce que l'essai montrera à travers cette approche. Parce que bien sûr, nous attendons les résultats empiriques de cet essai.

Comme vous l'avez mentionné, nous venons de publier il y a quelques mois un article sur cent patients qui ont montré une amélioration documentée... Je suis convaincu que nous pourrions, aujourd'hui, si tout le monde bénéficiait d'une prévention appropriée, faire de cette maladie une maladie très rare. »
L'étude de cas de Bredesen [13] est en libre accès, vous pouvez donc télécharger et lire l'étude complète. Pour en savoir plus sur le protocole ReCODE de Bredesen, consultez notre interview précédente, présentée dans « ReCODE : The reversal of cognitive decline » [L'inversion du déclin cognitif - NdT]. Il y passe en revue les différents sous-types de la maladie d'Alzheimer, en se basant sur le profilage métabolique, l'influence de la génétique, les tests de dépistage recommandés et bien plus encore.

Son livre, La fin de la maladie d'Alzheimer - Le premier programme de prévention et d'inversion du déclin cognitif fournit également des détails et constitue une référence précieuse dans toute bibliothèque de santé.

Vous pouvez également en apprendre davantage sur Bredesen et son travail en le suivant sur Facebook, Twitter ou sur son site Web, drbredesen.com. Enfin, gardez à l'esprit que son prochain livre, The First Survivors of Alzheimer's — dont la parution en anglais est prévue vers la fin de 2019 — présentera des récits à la première personne de patients atteints de la maladie d'Alzheimer qui ont surmonté les obstacles et dont l'état de santé s'est amélioré.

Sources et références Source de l'article : Mercola.com
Traduction : Sott.net